Digitale Lehre
Am 18.10.2021 findet von 10:00 - 11:30 Uhr eine Einführungsvorlesung per Live-Stream statt. Die anderen Vorlesungen werden online zur Verfügung gestellt. Für deren Bearbeitung sollten Sie sich pro Woche ca. 2h einplanen.
Lehrinhalte
Einführung in die modernen Methoden der Proteinchemie. Methoden zur Immobilisierung und Markierung von Proteinen: chemische Kupplung, molekulare Erkennung, enzymatische Verfahren (SNAP-Tag, Halo-Tag, Sortase), Click-Reaktionen, Staudinger Ligation, native chemische Ligation, exprimierte Ligation. Proteomics: Proteindatenbanken, Pull-Down-Assays, Photochemische Methoden, Quervernetzer, Chemisch-induzierte Dimerisierung, Aktivitätsbasiertes Proteinprofiling, Peptid und Proteinarrays, lichtgesteuerte Proteine
Literatur
Der Experimentator – Proteinbiochemie/Proteomics, H. Rehm, T. Letzel, Springer Spektrum,
7. Auflage 2016; ISBN 978-3-6624-8850-8
als E-Book in der ULB: https://hds.hebis.de/ulbda/Record/HEB381093859
* Bioconjugate Techniques, G. T. Hermanson, Elsevier / Academic Press, 2. Auflage. 2008; ISBN: 978-0-12-382239-0
* Chemical Biology. Learning through Case Studies, H. Waldmann, P. Janning, Wiley-VCH, 1. Auflage, 2009, ISBN: 3-527-32330-9
* Ausgewählte aktuelle Publikationen
Voraussetzungen
Vertiefte Kenntnisse in Organischer Chemie und Biochemie
Offizielle Kursbeschreibung
Der erste Teil der Vorlesung befasst sich mit Proteomics. Dabei geht es um Verfahren zur Proteinidentifizierung und -sequenzierung, insbesondere mittels Massenspektrometrie. Weiterhin werden Verfahren zur Bestimmung von Bindungsstellen von Protein-Protein-Interaktionen (z.B. durch Crosslinking oder Protein Excision) und zur Identifizierung aktiver Proteine vorgestellt.
Im zweiten Teil stehen Methoden zur Proteinmodifikation im Mittelpunkt. Dazu gehören bioorthogonale Reaktionen (wie die als "Click-Reaktion" bekannte Addition von Aziden an Alkine) aber auch enzymbasierte Verfahren, bei denen eine Aminosäure in einer Erkennungssequenz eines Proteins spezifisch modifiziert wird. Auch modifizierbare Proteintags wie der SNAP-Tag werden behandelt. Außerdem wird das große Feld der Proteinsemisynthese vorgestellt, die die Fusion von Proteinen mit Peptiden ohne Verwendung von Schutzgruppen ermöglicht. Die Vorlesung schließt mit einem Kapitel über photoschaltbare Proteine.
Nach Besuch dieser Vorlesung können Sie:
• biologische und chemische Methoden zur Modifikation von Proteinen zu beschreiben und gegeneinander abzuwägen.
• zu einer gegebenen Fragestellung eine geeignete Strategie zur Proteinmodifikation und Charakterisierung des Proteins zu entwerfen und den Einfluss von Modifikationen auf die Funktionalität einzuschätzen
• Strategien zur Identifikation unbekannter Proteine und ihrer Bindungspartner zu beschreiben und entwerfen
moodle
Am 18.10.2021 findet von 10:00 - 11:30 Uhr eine Einführungsvorlesung per Live-Stream statt. Die anderen Vorlesungen werden online zur Verfügung gestellt. Für deren Bearbeitung sollten Sie sich pro Woche ca. 2h einplanen.
Lehrinhalte
Einführung in die modernen Methoden der Proteinchemie. Methoden zur Immobilisierung und Markierung von Proteinen: chemische Kupplung, molekulare Erkennung, enzymatische Verfahren (SNAP-Tag, Halo-Tag, Sortase), Click-Reaktionen, Staudinger Ligation, native chemische Ligation, exprimierte Ligation. Proteomics: Proteindatenbanken, Pull-Down-Assays, Photochemische Methoden, Quervernetzer, Chemisch-induzierte Dimerisierung, Aktivitätsbasiertes Proteinprofiling, Peptid und Proteinarrays, lichtgesteuerte Proteine
Literatur
Der Experimentator – Proteinbiochemie/Proteomics, H. Rehm, T. Letzel, Springer Spektrum,
7. Auflage 2016; ISBN 978-3-6624-8850-8
als E-Book in der ULB: https://hds.hebis.de/ulbda/Record/HEB381093859
* Bioconjugate Techniques, G. T. Hermanson, Elsevier / Academic Press, 2. Auflage. 2008; ISBN: 978-0-12-382239-0
* Chemical Biology. Learning through Case Studies, H. Waldmann, P. Janning, Wiley-VCH, 1. Auflage, 2009, ISBN: 3-527-32330-9
* Ausgewählte aktuelle Publikationen
Voraussetzungen
Vertiefte Kenntnisse in Organischer Chemie und Biochemie
Offizielle Kursbeschreibung
Der erste Teil der Vorlesung befasst sich mit Proteomics. Dabei geht es um Verfahren zur Proteinidentifizierung und -sequenzierung, insbesondere mittels Massenspektrometrie. Weiterhin werden Verfahren zur Bestimmung von Bindungsstellen von Protein-Protein-Interaktionen (z.B. durch Crosslinking oder Protein Excision) und zur Identifizierung aktiver Proteine vorgestellt.
Im zweiten Teil stehen Methoden zur Proteinmodifikation im Mittelpunkt. Dazu gehören bioorthogonale Reaktionen (wie die als "Click-Reaktion" bekannte Addition von Aziden an Alkine) aber auch enzymbasierte Verfahren, bei denen eine Aminosäure in einer Erkennungssequenz eines Proteins spezifisch modifiziert wird. Auch modifizierbare Proteintags wie der SNAP-Tag werden behandelt. Außerdem wird das große Feld der Proteinsemisynthese vorgestellt, die die Fusion von Proteinen mit Peptiden ohne Verwendung von Schutzgruppen ermöglicht. Die Vorlesung schließt mit einem Kapitel über photoschaltbare Proteine.
Nach Besuch dieser Vorlesung können Sie:
• biologische und chemische Methoden zur Modifikation von Proteinen zu beschreiben und gegeneinander abzuwägen.
• zu einer gegebenen Fragestellung eine geeignete Strategie zur Proteinmodifikation und Charakterisierung des Proteins zu entwerfen und den Einfluss von Modifikationen auf die Funktionalität einzuschätzen
• Strategien zur Identifikation unbekannter Proteine und ihrer Bindungspartner zu beschreiben und entwerfen
• Methoden, mit denen Proteinaktivität durch Licht geschaltet werden kann, für eine spezifische Fragestellung auswählen.
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- Lehrende: Frederik Lermyte
- Lehrende: Katja Schmitz
Semester: WiSe 2021/22